Number of the records: 1
Příprava N-acylovaných substrátů aminoaldehyddehydrogenas
Title statement Příprava N-acylovaných substrátů aminoaldehyddehydrogenas [rukopis] / Zdeněk Perutka Additional Variant Titles Příprava nových syntetických substrátů aldehyd dehydrogenas a měření jejich enzymové přeměny Personal name Perutka, Zdeněk (dissertant) Translated title Preparation of new synthetic substrates of aldehyde dehydrogenases and measurements of their enzymatic conversion Issue data 2013 Phys.des. 51 s. 63084 znaků Note Oponent Pavel Peč Ved. práce Marek Šebela Another responsib. Peč, Pavel, 1941- (opponent) Šebela, Marek, 1971- (thesis advisor) Another responsib. Univerzita Palackého. Katedra biochemie (degree grantor) Keywords Aminoaldehyd * aminoaldehyddehydrogenasa * Aminoaldehyde * aminoaldehyde dehydrogenase Form, Genre bakalářské práce bachelor's theses UDC (043)378.22 Country Česko Language čeština Document kind PUBLIKAČNÍ ČINNOST Title Bc. Degree program Bakalářský Degree program Biochemie Degreee discipline Biochemie book
Kvalifikační práce Downloaded Size datum zpřístupnění 00179493-106705003.pdf 29 861 KB 13.05.2013 Call number Barcode Location Sublocation Info BP-KBC/150 (PřF-KBO) 3134515479 PřF-Holice PřF, Knihovna Holice - sklad In-Library Use Only
?-Aminoaldehydy vznikají oxidací polyaminů aminoxidasami nebo polyaminoxidasami. Následně mohou být oxidovány aminoaldehyddehydrogenasami (AMADH) na odpovídající aminokyseliny. AMADH vykazují velmi širokou substrátovou specifičnost pro přírodní i syntetické ?-aminoaldehydy. Nejlépe charakterizovaným enzymem z této skupiny je AMADH z hrachu setého, nedávno byly popsány i tři isoenzymy z kukuřice. V rámci této bakalářské práce bylo připraveno 8 N-acylových derivátů C2-C4 ?-aminoaldehydů, které byly testovány jako možné substráty pro 3 rekombinantní isoformy kukuřičné AMADH a jednu isoformu hrachové AMADH. Syntetické látky byly vesměs oxidovány všemi studovanými enzymy. Pro N-acyl deriváty 3-aminopropanalu a dvě isoformy kukuřičné AMADH byly určeny kinetické parametry Km a Vlim.?-Aminoaldehydes arise from the oxidation of polyamines by amine oxidases and polyamine oxidases. Subsequently they can be oxidised to the corresponding amino acids by aminoladehyde dehydrogenases (AMADHs). AMADHs show a broad substrate specifity for both natural and synthetic ?-aminoaldehydes. AMADH from pea is the best characterized enzyme of this group, three isoenzymes of maize AMADH have recently been described. During working on this bachelor thesis, 8 N-acyl derivatives of C2-C4 ?-aminoaldehydes were prepared and tested as potential substrates for three recombinant isoforms of maize AMADH and one isoform of pea AMADH. The synthetic compounds were all oxidized by the studied enzymes. For the N-acyl derivatives of 3-aminopropanal and two isoforms of maize AMADH, the kinetic parameters Km and Vlim were determined.
Number of the records: 1