?-Aminoaldehydy vznikají oxidací polyaminů aminoxidasami nebo polyaminoxidasami. Následně mohou být oxidovány aminoaldehyddehydrogenasami (AMADH) na odpovídající aminokyseliny. AMADH vykazují velmi širokou substrátovou specifičnost pro přírodní i syntetické ?-aminoaldehydy. Nejlépe charakterizovaným enzymem z této skupiny je AMADH z hrachu setého, nedávno byly popsány i tři isoenzymy z kukuřice. V rámci této bakalářské práce bylo připraveno 8 N-acylových derivátů C2-C4 ?-aminoaldehydů, které byly testovány jako možné substráty pro 3 rekombinantní isoformy kukuřičné AMADH a jednu isoformu hrachové AMADH. Syntetické látky byly vesměs oxidovány všemi studovanými enzymy. Pro N-acyl deriváty 3-aminopropanalu a dvě isoformy kukuřičné AMADH byly určeny kinetické parametry Km a Vlim.?-Aminoaldehydes arise from the oxidation of polyamines by amine oxidases and polyamine oxidases. Subsequently they can be oxidised to the corresponding amino acids by aminoladehyde dehydrogenases (AMADHs). AMADHs show a broad substrate specifity for both natural and synthetic ?-aminoaldehydes. AMADH from pea is the best characterized enzyme of this group, three isoenzymes of maize AMADH have recently been described. During working on this bachelor thesis, 8 N-acyl derivatives of C2-C4 ?-aminoaldehydes were prepared and tested as potential substrates for three recombinant isoforms of maize AMADH and one isoform of pea AMADH. The synthetic compounds were all oxidized by the studied enzymes. For the N-acyl derivatives of 3-aminopropanal and two isoforms of maize AMADH, the kinetic parameters Km and Vlim were determined.