Tato bakalářská práce se zabývá studiem dvou nekanonických konformerů páteře DNA, které jsou relativně často zastoupeny v komplexech DNA s proteiny. Celkově jsem se zaměřila na čtyři zástupce protein-DNA komplexů, kteří ve své struktuře obsahují alespoň jeden takovýto nekanonický konformer. Ověřuji zde jejich stabilitu a chování v molekulově dynamických (MD) simulacích a zaměřuji se na to, jestli je popis jejich geometrie a stability ve shodě s popisem v krystalografických datech. Dále s pomocí MD simulací zjišťuji, jak ovlivňují interakce s proteinem konformaci páteře DNA. Simulace byly prováděny ve třech silových polích z rodiny AMBER, OL15, bsc1 a nově vyvinutém poli OL21. Výsledky ve všech silových polích shodně ukazují, že dva studované stavy se výrazně liší svou stabilitou. Zatímco jeden z nich je v přítomnosti proteinu zcela stabilní, druhý není stabilní v žádné ze studovaných struktur. Moje výsledky mohou pomoci zpřesnit popis nekanonických konformerů v krystalografických databázích.This bachelor thesis focuses on study of two non-canonical DNA backbone conformers, that are relatively frequently represented in DNA-protein complexes. Overall, I have focused on four representatives of protein-DNA complexes, that contain at least one such non-canonical conformer in their structure. Here I verify their stability and behavior in molecular dynamics (MD) simulations and focus on whether the description of their geometry and stability is consistent with that in crystallographic data. Furthermore, I use MD simulations to determine how interactions with the protein affect the conformation of the DNA backbone. The simulations were performed in three force fields from the AMBER family, OL15, bsc1 and the newly developed OL21. The results in all force fields consistently show that the two studied states differ significantly in their stability. While one is completely stable in the presence of the protein, the other is not stable in any of the studied structures. My results may help to refine the description of non-canonical conformers in crystallographic databases.