Number of the records: 1
Studium aminoaldehyddehydrogenasy 1b (ZmAMADH1b) z kukuřice (Zea mays)
Title statement Studium aminoaldehyddehydrogenasy 1b (ZmAMADH1b) z kukuřice (Zea mays) [rukopis] / Jan Vilím Additional Variant Titles Studium aminoaldehyddehydrogenasy 1b (ZmAMADH1b) z kukuřice (Zea mays) Personal name Vilím, Jan (dissertant) Translated title Study on aminaldehyde dehydrogenase 1b (AMADH1b) from maize (Zea mays) Issue data 2013 Phys.des. 44 s. + CD ROM Note Oponent Marek Petřivalský Ved. práce David Kopečný Another responsib. Petřivalský, Marek, 1969- (opponent) Kopečný, David (thesis advisor) Another responsib. Univerzita Palackého. Katedra biochemie (degree grantor) Keywords kukuřice * aminoaldehyddehydrogenasa * betainaldehyd * 3-aminopropionaldehyd * maize * aminoaldehyde dehydrogenase * betaine aldehyde * 3-aminopropionaldehyde Form, Genre bakalářské práce bachelor's theses UDC (043)378.22 Country Česko Language čeština Document kind PUBLIKAČNÍ ČINNOST Title Bc. Degree program Bakalářský Degree program Biochemie Degreee discipline Biochemie book
Kvalifikační práce Downloaded Size datum zpřístupnění 00179496-279642175.pdf 61 1.8 MB 06.05.2013 Call number Barcode Location Sublocation Info BP-KBC/152 (PřF-KBO) 3134515481 PřF-Holice PřF, Knihovna Holice - sklad In-Library Use Only
Tato bakalářská práce se zabývá purifikací a charakterizací rostlinné aminoaldehyddehydrogenasy 1b (AMADH1b) z kukuřice (Zea mays) a porovnání jejích vlastností s dalšími dvěma kukuřičnými enzymy ZmAMADH1a a ZmAMADH2. U všech tří enzymů bylo stanoveno pH optimum, teplotní optimum, substrátová specificita a kinetické parametry - Km, Vlim a poměr Vlim/Km. Kinetické parametry byly stanoveny se substráty 3-aminopropionaldehydem a betainaldehydem (BAL). Nízké hodnoty Km pro BAL byly pozorovány s oběma ZmAMADH1a a ZmAMADH1b, nicméně několikanásobně vyšší aktivitu s BAL vykazovala pouze ZmAMADH1a. Z analýzy krystalové struktury a všech tří sekvencí vyplývá, že za změnu je zodpovědná přítomnost cysteinu na pozici 446 u ZmAMADH1a, jež umožňuje rozšíření substrátového kanálu pro objemnou trimethylamoniovou skupinu betainaldehydu.This bachelor thesis is focused on purification and characterization of plant aminoaldehyde dehydrogenase ZmAMADH1b from maize (Zea mays) and its comparison to oher two maize enzymes ZmAMADH1a and ZmAMADH2. Optimal pH, thermo-stability, substrate specificity and kinetic parameters - Km, Vlim and Vlim/Km ratio - were measured for all of three purified maize enzymes. Kinetic parameters were determined for 3-aminopropion aldehyde and betaine aldehyde (BAL) as substrates. The low Km values for BAL were observed with both ZmAMADH1a and ZmAMADH1b, nevertheless only ZmAMADH1a exhibited several times higher activity with BAL. Considering the crystal structure and all three aminoacid sequences, it becomes evident that a cysteine at position 446 in ZmAMADH1a is responsible for such a change and allows widening of the substrate channel for bulky trimethylamonium group of betaine aldehyde.
Number of the records: 1