Cytochrom P450 reduktáza (CPR) je klíčovým proteinem mikrosomálních elektronových transportů. Na cytosolární straně endoplazmatického retikula tvoří CPR komplexy s řadou redoxních partnerů a zprostředkovává zde elektronový transport. Tímto je nepřímo zapojen do procesu biodegradace látek xenobiotického a endobiotického původu. V krystalech se CPR vyskytuje buď v uzavřené, nebo v otevřené konformaci, přičemž jejich přechod je spojen s rozsáhlou konformační změnou struktury proteinu. V této práci byly simulovány různé konformace CRP spolu s konformační změnou, kterou protein podstupuje. Dále byl popsán proces přenosu redukčního ekvivalentu mezi plně redukovanou formou kofaktoru NADPH a kofaktorem FAD. Závěrem byl připraven a simulován model komplexu CPR s redoxním partnerem cytochromem P450 3A4 ukotvených na fosfatidylcholinové membráně.Cytochrome P450 reductase (CPR) plays key role in microsomal electron transport chains. CPR binds all variety of redox partners on the cytosolic side of endoplasmic reticulum. By this, CPR in indirectly involved in processes of biodegradation of compounds of xenobiotic and endobiotic origin. CPR crystal structures can be found in close and open conformation while their transition lead to great conformational changes in protein structure. Here, we performed simulations of CPR in different conformation along with simulation of protein conformation changes. In addition, we describe the process of transfer of reduction equivalent between fully reduced form of NADPH cofactor and FAD cofactor. Finally, we created and simulated model of complex of CPR with its redox partner cytochrome P450 3A4 on phosphatidylcholine membrane.