Number of the records: 1
Nové substráty rostlinných aminoaldehyddehydrogenas
Title statement Nové substráty rostlinných aminoaldehyddehydrogenas [rukopis] / Martina Dybalová Additional Variant Titles Nové substráty rostlinných aminoaldehyddehydrogenas Personal name Dybalová, Martina, (dissertant) Translated title New substrates of plant aminoaldehyde dehydrogenases Issue data 2019 Phys.des. 47 stran (10387 slov) : il., grafy, schémata, tab. + 1 CD-ROM Note Ved. práce Jan Frömmel Oponent Tomáš Vlčko Another responsib. Frömmel, Jan (thesis advisor) Vlčko, Tomáš, (opponent) Another responsib. Univerzita Palackého. Katedra biochemie (degree grantor) Keywords aminoaldehyddehydrogenasa * aldehyddehydrogenasa * metabolismus polyaminů * metabolismus cholinu * metabolismus lysinu * GABA * L-karnitin * betainy * substrátová specifičnost * aminoaldehyde dehydrogenase * aldehyde dehydrogenase * metabolism of polyamines * metabolism of choline * metabolism of lysine * GABA * L-carnitin * betaines * substrate specifity Form, Genre bakalářské práce bachelor's theses UDC (043)378.22 Country Česko Language čeština Document kind PUBLIKAČNÍ ČINNOST Title Bc. Degree program Bakalářský Degree program Biochemie Degreee discipline Biochemie book
Kvalifikační práce Downloaded Size datum zpřístupnění 00234298-867042808.pdf 0 1 MB 31.12.2999 Posudek Typ posudku 00234298-ved-751574873.pdf Posudek vedoucího 00234298-opon-987073776.pdf Posudek oponenta
Rostlinné aminoaldehyddehydrogenasy jsou enzymy podílející se na několika metabolických dráhách např. degradaci polyaminů, cholinu či lysinu. Díky tvorbě osmoprotektivních látek se rovněž podílí na ochraně rostlin před abiotickým stresem jako je chlad, vysoké teploty, salinita atd. Jejich substrátová specifičnost je velmi široká, mimo přirozené substráty -aminoaldehydy, betain aldehyd či -guanidinobutyraldehyd, oxidují i řadu syntetických substrátů, včetně aromatických a heterocyklických aldehydů. V rámci superrodiny aldehyddehydrogenas se řadí společně s houbovými isoenzymy do rodiny ALDH 10 separátně od živočišných aminoaldehyddehydrogenas, tvořících rodinu ALDH9. V rámci této práce byly testovány 3 aldehydy odvozené od 3-fenylpropanalu či od 3-karbamoylpropanalu jakožto substrátů aminoaldehyddehydrogenas pocházejících z hrachu a rajčete. Ve všech případech byly tyto substráty oxidovány, přičemž nejlépe je oxidovala SlAMADH1. Lepšími substráty byly aldehydy odvozené od 3-fenylpropanalu v porovnání s karbamoylpropanalovým aldehydem, který byl oxidován na karboxylovou kyselinu pomalu.Plant aminoaldehyde dehydrogenases participate in multiple metabolism pathways such as degradation of polyamines, choline or lysine. Thanks to the production of osmoprotectant substances, they take part in plant defense against abiotic stress like cold, high temperatures, salinity etc. Their substrate specifity is very broad. Out of physiological substrates such as -aminoaldehydes, betaine aldehyde or -guanidinobutyraldehyde, aminoaldehyde dehydrogenases are able to oxidase different synthetic substrates, including aromatic and hererocyclic aldehydes. As a part of aldehyde dehydrogenase superfamily, they are classified as ALDH10 family members together with isoenzymes from fungies separately from animal aminoaldehyde dehydrogenases which are members of the ALDH9 family. In this work three aldehydes derived from 3-phenylpropionaldehyde and 3-carbamoylpropionaldehyde were tested as substrates of aminoaldehyde dehydrogenases from pea and tomato. All three aldehydes were oxidized whereas SlAMADH1 had best results. Derivatives of 3-phenylpropionaldehyde were oxidized more efficiently than carbamoylpropionaldehyde aldehyde derivate, which was converted to the carboxylic acid only slowly.
Number of the records: 1