Cílem bakalářské práce bylo vyhledat vhodné struktury transmembránových proteinů, identifikovat centrální pór a analyzovat jeho vlastnosti. Struktury byly vyhledány pomocí databází OPM a PDB, a to tak, aby byly vybrány pouze transmembránové části lidských proteinů ze skupiny kanálů a pórů. Tyto podmínky splňovalo překvapivě málo struktur proteinů, tj. pouze draslíkové kanály, aquaporiny a amoniový transportér. Struktury byly následně analyzovány pomocí počítačového programu MOLE 2.5 a srovnány vlastnosti jejich pórů mezi sebou jak z geometrického, tak z fyzikálně-chemického hlediska. I přes malý počet výsledných struktur bylo možno pozorovat odlišné fyzikálně-chemické vlastnosti a aminokyselinové složení centrálních pórů u jednotlivých typů proteinů, tedy draslíkových kanálů, amonného kanálu a aquaporinů. Naše analýza ukázala, že MOLE 2.5 je vhodným nástrojem pro analýzu centrálních pórů v transmembránových proteinech.The goal of this bachelor thesis was to find appropriate structures of transmembrane proteins, identification of their central pores and analyzis of pores properties. The transmembrane parts of human proteins from channels/pores class were found within OPM and PDB databases. These conditions were fulfilled by surprisingly few structures of proteins - only potassium channels, aquaporins and ammonium channel. These structures were subsequently analyzed with MOLE 2.5 program to analyze geometric and physico-chemical properties of their central pores. It was shown that central pores of individual protein families have distinct physico-chemical properties and amino acid composition. Our analysis therefore proved that MOLE 2.5 is suitable tool for analysis of central pores within transmembrane proteins.