Number of the records: 1  

Posttranslační modifikace E3 ubiquitin ligázy RNF168

  1. Title statementPosttranslační modifikace E3 ubiquitin ligázy RNF168 [rukopis] / Martin Liptay
    Additional Variant TitlesPosttranslační modifikace E3 ubiquitin ligázy RNF168
    Personal name Liptay, Martin (dissertant)
    Translated titlePosttranslational modifications of RNF168 E3 ubiquitin ligase
    Issue data2016
    Phys.des.92 s. (136 834)
    NoteOponent Radek Jorda
    Ved. práce Juraj Kramara
    Another responsib. Jorda, Radek (opponent)
    Kramara, Juraj (thesis advisor)
    Another responsib. Univerzita Palackého. Katedra buněčné biologie a genetiky (degree grantor)
    Keywords Buněčná odpověď na poškození DNA * dvouvláknové zlomy * E3 ubiquitin ligáza RNF168 * ubiquitinace * posttranslační modifikace * DNA damage response * double-strand break * RNF168 E3 ubiquitin ligase * ubiquitination * posttranslational modifications
    Form, Genre diplomové práce master's theses
    UDC (043)378.2
    CountryČesko
    Languageangličtina
    Document kindPUBLIKAČNÍ ČINNOST
    TitleMgr.
    Degree programNavazující
    Degree programBiologie
    Degreee disciplineMolekulární a buněčná biologie
    book

    book

    Kvalifikační práceDownloadedSizedatum zpřístupnění
    00193742-994432992.pdf251.2 MB02.05.2016
    PosudekTyp posudku
    00193742-ved-827802540.pdfPosudek vedoucího
    00193742-opon-823097414.pdfPosudek oponenta
    Call numberBarcodeLocationSublocationInfo
    DP-KBB/171 (PřF-KBO)3134520363PřF-HolicePřF, Knihovna Holice - skladIn-Library Use Only

    E3 ubiquitin ligáza RNF168 je jedním z klíčových proteinů regulujících prostřednictvím ubiquitinové signalizace opravu dvouvláknových zlomů DNA. Navzdory její nepostradatelné úloze při akumulaci efektorů jako 53BP1 a BRCA1, nebyly doposud příliš zkoumány její postranslační modifikace a jejich úloha při modulaci biologických funkcí. Cílem práce je identifikovat tyto modifikace a popsat jejich vliv na aktivitu a stabilitu proteinu RNF168.RNF168 E3 ubiquitin ligase is one of the key proteins mediating the ubiquitin-dependent signalization in the DNA double-strand break repair. Despite its indispensable role in the recruitment of downstream effectors such as 53BP1 and BRCA1 to the site of damage, post-translational modifications and their biological functions have not been investigated on detail, yet. Aim of this work is to identify these modifications and describe their role in RNF168 activity and stability modulation.

Number of the records: 1  

  This site uses cookies to make them easier to browse. Learn more about how we use cookies.