Cílem této diplomové práce bylo provést purifikaci a charakterizaci aldehyddehydrogenasy 7 z hrachu setého (PsALDH7). V rámci teoretické části byla provedena rešerše zabývající se metabolismem aldehydů se zaměřením na eukaryotické ALDH. Tyto NAD-dependentní enzymy působí v metabolismu aldehydů, což je velmi rozšířená skupina látek. Jedná se o velmi reaktivní sloučeniny, které se vyskytují v mnoha metabolických drahách a mohou snadno napadat proteiny, nukleové kyseliny nebo sacharidy. PsALDH7 byl získán jako rekombinantní protein heterologní expresí v buňkách E. coli a následně byl vypurifikován afinitní chromatografií na koloně s imobilizovanými kobaltnatými ionty. MALDI-TOF peptidové mapování potvrdilo identitu rekombinantního proteinu. Hrachový antikvitin se v nativním stavu vyskytuje jako tetrametr, je teplotně stabilní do 50 °C. Enzym má úzkou substrátovou specifitu a přednostně oxiduje semialdehyd ?-aminoadipátu. Gelovou permeační chromatografií byl potvrzen oligomerizační status. Pomocí programu Swiss model byl vytvořen model struktury PsALDH7 podle struktury tetrameru lidské ALDH7. Aminokyselinová residua v aktivním místě jsou téměř shodná a tomuto faktu odpovídají velmi podobné substrátové preference obou antikvitnů - lidského a rostlinného.The aim of this work was to carry out a purification and characterization of aldehyde dehydrogenase 7 from pea (PsALDH7). Within the theoretical part the search dealing with metabolism of aldehydes aimed to eukaryotic ALDHs was carried out. These NAD-dependent aldehyde dehydrogenases act in the metabolism of aldehydes. It is very widespread group of organic compounds. Aldehydes are very reactive compounds that appear within many metabolic pathways. They are able to attack proteins, nucleic acids and saccharides. The PsALDH7 was obtained as a recombinant protein by the heterologous expression in E. coli cells. Subsequently it was purified by affinity chromatography on the column with immobilized cobalt ions. Identity of the recombinant protein was confirmed by the MALDI-TOF peptide mass fingerprinting. Pea antiquitin exists as tetramer in the native state and thermostable up to 50 °C. The enzyme has narrow substrate specificity and preferentially oxidizes ?-aminoadipate semialdehyde. The oligomerization status was confirmed by gel permeation chromatography. The model of the PsALDH7 structure was constructed using the program Swiss model and the tetramer of human ALDH7 as a template. Aminoacid residues in active site are almost identical and this fact reflected in similar substrate preferences for human and plant antiquitin.