Adenindeaminasa katalyzuje hydrolytické štěpení adeninu na hypoxanthin a amoniak. Geny pro adenindeaminasy byly nalezeny u prokaryot a nižších eukaryot, jako jsou například kvasinky nebo prvoci. Kvasinkové adenindeaminasy jsou více podobné prokaryotickým i eukaryotickým adenosindeaminasam než prokaryotickým adenindeaminasam. Adenindeaminasa Schizosaccharomyces pombe byla exprimována v Escherichia coli a u purifikovaného enzymu bylo sledováno působení různých kovových iontů na aktivitu enzymu. Jelikož použitá adenindeaminasa patří mezi metalo-dependentní hydrolasy, lze předpokládat, že přítomnost či nepřítomnost určitého kovového iontu v určité koncentraci bude silně ovlivňovat enzymatickou aktivitu. Bylo zjištěno, že pro stabilitu enzymu jsou důležité jednomocné kovy v optimální koncentraci, zatímco dvojmocné kovy (Ca2+, Mg2+, Co2+, Mn2+, Zn2+ a Cu2+) aktivitu výrazně snižují, případně enzym denaturují (Hg2+). Na základě homologie kvasinkové adenindeaminasy s myší adenosindeaminasou byl predikován zinek jako kov nutný pro aktivitu metaloproteinu a pomocí atomové absorpční spektroskopie bylo potvrzeno, že studovaný enzym obsahuje jeden atom zinku na molekulu enzymu.Adenine deaminase catalyzes the hydrolytic cleavage of adenine to produce hypoxanthine and ammonia. Adenine deaminase genes have been found in prokaryotes and lower eukaryotes such as yeast or protozoa. Prokaryotic and eukaryotic adenosine deaminases are more similar to yeast adenine deaminase than prokaryotic adenine deaminases. Schizosaccharomyces pombe adenine deaminase was expressed in Escherichia coli and for purified enzyme was examined effect of various metal ions on enzyme activity. Since used adenine deaminase belongs among metal-dependent hydrolases, could be assumed, that enzymatic activity will be strongly influenced by absence or presence of certain metal ion at the specific concentration. Has been found, that for the stability of enzyme are important monovalent metals at the optimal concentration, while in the presence of divalent metals (Ca2+, Mg2+, Co2+, Mn2+, Zn2+ a Cu2+), enzyme activity is significantly reduced or enzyme denaturation is detected (Hg2+). Based on the homology of yeast adenine deaminase with mice adenosine deaminase, zinc has been predicted as a metal required for metalloprotein activity. By atomic absorption spectroscopy has been confirmed that the studied enzyme contains one zinc atom per molecule of enzyme.