Infekce virem HIV?1 je chronické onemocnění, které v průběhu času nezvratně přechází v terminální stádium AIDS a smrt pacienta. Povrchový protein HIV-1 viru se označuje Env a skládá se ze dvou nekovalentně vázaných podjednotek ? vnější gp120 a transmembránové gp41. Env, je na povrchu viru uspořádán do trimerů gp120/gp41. Zprostředkovává vazbu na hostitelskou buňku. Je cílem specifických protilátek, které mohou neutralizovat HIV-1 virus. Velké úsilí bylo v posledních letech věnováno vytvoření vakcíny navozující takové protilátky, avšak s chabým úspěchem. Asi polovina molekulové hmotnosti gp120 proteinu je tvořena glykany, převážně N ? vázanými glykany s malým přispěním O ? vázaných glykanů. Práce se zabývá studiem diferenciální glykosylace rekombinantního gp120 proteinu v závislosti na tkáňovém původu buněčné linie použité k jeho in vitro expresi. Popis rozdílů má zásadní význam pro výběr buněčné linie vhodné pro expresi gp120 jako vakcinačního antigenu tak, aby jeho struktura byla maximálně podobná gp120 antigenu přirozeně se vyskytujícímu na povrchu HIV-1 viru během infekce.HIV?1 infection is a chronic disease, developing in terminal AIDS phase and patients death. Envelope protein Env consists of two noncovalently bound subunits, the external gp120 and the transmembrane gp 41. Env is presented on virion surface in form of gp120/gp41 trimers, Env is mainly responsible for binding of HIV-1 to the target cells surface. Env is the target for neutralizing antibodies. During the past years, much effort has been devoted to generate a protective humoral Env-specific immune response, however with a limited success. About a half of the gp120 molecular mass is represented by glycans, predominantly N ? linked glycans, with small contribution of O ? linked glycans. Thesis is focused on the study of differential glycosylation of recombinant gp120 produced from cell lines of various tissue origin. Analysis of such differences is critical for selection of the cell line used for production of recombinant gp120 harboring maximum structural similarities with the gp120 on the HIV-1 virus in the course of natural infection.