Number of the records: 1
Příprava nových syntetických substrátů aminoaldehyddehydrogenasy
Title statement Příprava nových syntetických substrátů aminoaldehyddehydrogenasy [rukopis] / Jan Frömmel Additional Variant Titles Příprava nových syntetických substrátů aminoaldehyddehydrogenasy Personal name Frömmel, Jan (dissertant) Translated title Preparation of new synthetic aminoaldehyde dehydrogenase substrates Issue data 2010 Phys.des. 75 s. : il., plány, schémata, tab. Note Ved. práce Marek Šebela Another responsib. Šebela, Marek, 1971- (thesis advisor) Lenobel, René (opponent) Another responsib. Univerzita Palackého. Katedra biochemie (degree grantor) Keywords aminoaldehyddehydrogenasa * aminoaldehydy * 3-aminopropanal * substrátová specifa * enzymologie * aminoaldehyde dehydrogenase * aminoaldehydes * 3-aminopropanal * substrate specifity * enzymology Form, Genre diplomové práce master's theses UDC (043)378.2 Country Česko Language čeština Document kind PUBLIKAČNÍ ČINNOST Title Mgr. Degree program Navazující Degree program Biochemie Degreee discipline Biochemie book
Kvalifikační práce Downloaded Size datum zpřístupnění 82263-840386693.pdf 40 1.6 MB 27.04.2010 Posudek Typ posudku 82263-opon-594158912.pdf Posudek oponenta Call number Barcode Location Sublocation Info DP-KBC/135 (PřF-KBO) 3134510388 PřF-Holice PřF, Knihovna Holice - sklad In-Library Use Only
Oxidací polyaminů, která je katalyzována chinoproteinovými diaminoxidasami s Cu v aktivním místě (EC 1.4.3.21) a flavovoproteiny polyaminoxidasami (EC 1.5.3.11) vznikají omega-aminoaldehydy. Ty jsou dále oxidovány za vzniku příslušných aminokyselin. Tuto oxidaci katalyzuje velká skupina enzymů, která se vyznačuje širokou substrátovou specifičností. Hrachová aminoaldehyddehydroganasa (AMADH) je nejlépe prozkoumaným rostlinným enzymem zmíněné skupiny. Jedná se o dva izoenzymy s takřka stejnou molekulovou hmotností a vysoce homologní sekvencí. Jako rekombinantní proteiny jsou oba izoenzymy dimerní. Jejich nejlepším substrátem je 3-aminopropanal. Bylo studováno 21 aldehydů, které byly testovány jako substráty aminoaldehyddehydrogenas z hrachu setého (Pisum sativum) a rajčete jedlého (Lycopersion esculentum). Pro nejleší z nich byly stanoveny hodnoty Km a V. Nejširší substrátová specifičnost byla pozorována u LeAMADH1, velmi široká specifičnost byla pozorována i pro PsAMADH2. PsAMADH1 a LeAMADH2 vykazovaly užší substrátovou specifičnost. Nízká hodnota Km byla u všech enzymů pozorována pro 3-(methylthio)propanal.Omega-aminoaldehydes are produced by enzymatic oxidation of polyamines. This reaction is catalyzed by two enzymes, quinoprotein diamine oxidases (EC 1.4.3.21) and flavoprotein polyamine oxidases (EC 1.5.3.11). ?-Aminoaldehydes are further oxidized to the corresponding amino acids. This conversion is mediated by a large group of enzymes with a very broad substrate specificity. Pea aminoaldehyde dehydrogenase represents the best explored plant enzyme of this group. In pea, there are two isozymes of aminoaldehyde dehydrogenase (AMADH) with almost the same molecular weight and a high degree of sequence homology. As recombinant proteins, both of them are dimers. 3-Aminopanal is their best substrate. Twenty one aldehydes were tested as substrates of aminoaldehyde dehydrogenases from pea (Pisum sativum) and tomato (Lycopersicon esculentum). For the best substrates from this group, Km and V values were determined. The broadest substrate specificity was observed for LeAMADH1, PsAMADH2 showed a broad specificity too. The substrate specificity of PsAMADH1 and LeAMADH2 was narrover. 3-(Methylthio)butanal had very low Km values for every enzymes.
Number of the records: 1