Aminoaldehyddehydrogenasy (AMADH; EC 1.2.1.X) patří do nadrodiny enzymů zvaných aldehyddehydrogenasy (ALDH), které s využitím koenzymů NAD+ nebo NADP+ oxidují širokou škálu aminoaldehydů na aminokyseliny. Aktivní místo AMADH je poměrně široké a dobře přístupné a jako jejich substráty vystupuje řada aldehydů. Nabízí se tak předpoklad, že i deriváty aminokyselin s aldehydovou skupinou mohou vystupovat jako substráty AMADH. Výsledkem práce je vypracovaná literární rešerše týkající se ALDH. Dále popis metod pro přípravu látek acylací aminoaldehydů pomocí aminokyseliny fenylalaninu, potvrzení jejich čistoty pomocí NMR a posouzení jejich vhodnosti jako substrátů AMADH pomocí měření enzymové aktivity a kinetických parametrů.Aminoaldehyde dehydrogenases (AMADHs; EC 1.2.1.X) belong to the aldehyde dehydrogenase (ALDH) superfamily of enzymes which oxidize a wide range of aminoaldehydes to amino acids using NAD+ or NADP+ as cofactor. The active site of AMADH is relatively broad and easily accessible with a number of aldehydes appearing as their substrates. This suggests that also amino acid derivatives with an aldehyde group may act as substrates of AMADH. The result of this work is a literary research related to ALDH. Furthermore, a description of methods for the preparation of substances by acylation of aminoaldehydes using amino acid phenylalanine, confirmation of their purity by NMR, and assessment of their suitability as AMADH substrates by measuring enzyme activity and kinetic parameters.