Aminoaldehyddehydrogenasy (AMADH) jsou oxidoreduktasy, patřící do široké rodiny aldehyddehydrogenas. Vyskytují se u celé řady bakterií, hub, rostlin a živočichů a jsou součástí velké řady vitálně důležitých metabolických drah. V této práci byly zkoumány potenciální inhibitory rostlinných AMADH, jelikož inhibicí těchto enzymů je možné u rostlin zvýšit produkci některých alkaloidů. Pomocí bakterií Escherichia coli nesoucí vektor obsahující příslušný čtecí rámec byly vyprodukovány rekombinantní AMADH z hrachu setého (PsAMADH1 a PsAMADH2) a rajčete jedlého (SlAMADH1 a SlAMADH2), pro které bylo testováno pět potenciálních inhibitorů: citral, -cyklocitral, synefrin, fenylefrin a fomepizol. Z těchto sloučenin měli dostatečné inhibičné účinky pouze citral a cyklocitral, kde docháze k inhibici všech čtyřech izoenzymů a fenylefrin, který slušně inhiboval PsAMADH2. Bylo také provedeno měření IC50 pro všechny čtyři izoenzymy s citralem a cyklocitralem a pro PsAMADH2 také s fenylefrinem.Aminoaldehyde dehydrogenases (AMADH) are oxidoreductases belonging to the wide family of aldehyde dehydrogenases. They occur in a by wide range of bacteria, fungus, plant and animals and participate in many vital metabolic pathways. The aim of this study was testing of potential inhibitors of plant AMADH because an inhibition of these enzymes can lead to increase production of some alkaloids. Four recombinant AMADHs from pea (PsAMADH1 and PsAMADH2) and tomato (SlAMADH1 and SlAMADH2) were produced by using bacteria Escherichia coli containing the open reading frame for the respective enzyme. Five compounds: citral, -cyclocitral, synephrine, phenylephrine and fomepizole were tested as potential inhibitors of these AMADHs. Only citral and cyclocitral had decent inhibition effects on all four izoenzymes. Also phenylephrine inhibited PsAMADH2 decently. For these inhibitors was also performed measurement of IC50.