Tato kvalifikační práce pojednává o lidském sérovém albuminu, o jeho významu v organismu a o neenzymatické glykaci tohoto proteinu. V teoretickém ukotvení problematiky uvádíme zmínku i o klinických implikacích glykace albuminu, které jsou významné zejména u pacientů s diabetem. Hlavní náplní experimentální části je simulace neenzymatické glykace albuminu in vitro a prokázání strukturní modifikace molekuly pomocí souboru biofyzikálních metod jako jsou spektroskopie v UV/VIS oblasti, cirkulární dichroismus, měření viskozity nebo nativní elektroforéza v polyakrylamidovém gelu. Souhrnná data jasně naznačují výskyt konformačních změn, které pomocí příslušné literatury interpretujeme jako částečné rozbalení molekuly albuminu v závislosti na rozsahu glykace.In this thesis, we explore the nature of human serum albumin, its function in the body and nonenzymatic glycation of this protein. In the literature overview, we also mention some clinical implications of this reaction that are of great significance in patients with diabetes. The main objective of the experimental part is to simulate nonenzymatic glycation of albumin in vitro and to prove modifications in the structure of this protein through appropriately selected biophysical methods, such as absorption spectroscopy in the UV/VIS range, circular dichroism, viscometry and native polyacrylamide gel electrophoresis. Results from these experiments imply a conformational change that is more significant with increasing rate of glycation. This conformational modification is interpreted as partial unfolding of albumin.