Number of the records: 1
Charakterizace mutantu W288A aminoaldehyddehydrogenasy 2 z hrachu (Pisum sativum)
Title statement Charakterizace mutantu W288A aminoaldehyddehydrogenasy 2 z hrachu (Pisum sativum) [rukopis] / Adéla Hýlová Additional Variant Titles Charakterizace mutantu W288A aminoaldehyddehydrogenasy 2 z hrachu (Pisum sativum) Personal name Hýlová, Adéla (dissertant) Translated title Characterization of W288A mutant of aminoaldehyde dehydrogenase 2 from pea (Pisum sativum) Issue data 2013 Phys.des. 48 s. : il., grafy, schémata, tab. + CD ROM Note Oponent Lenka Luhová Ved. práce Martina Tylichová Another responsib. Luhová, Lenka (opponent) Tylichová, Martina (thesis advisor) Another responsib. Univerzita Palackého. Katedra biochemie (degree grantor) Keywords Aldehyddehydrogenasa * aminoaldehyddehydrogenasa * polyaminy * aldehydy * enzymologie * Pisum sativum * Aldehyde dehydrogenase * aminoaldehyde dehydrogenase * polyamines * aldehydes * enzymology * Pisum sativum Form, Genre bakalářské práce bachelor's theses UDC (043)378.22 Country Česko Language čeština Document kind PUBLIKAČNÍ ČINNOST Title Bc. Degree program Bakalářský Degree program Biochemie Degreee discipline Biochemie 
book
Kvalifikační práce Downloaded Size datum zpřístupnění 00179485-804533517.pdf 66 1.2 MB 13.05.2013 Call number Barcode Location Sublocation Info BP-KBC/143 (PřF-KBO) 3134515472 PřF-Holice PřF, Knihovna Holice - sklad In-Library Use Only
Práce se zabývá popisem aminoaldehyddehydrogenasy 2 z hrachu setého. Byl charakterizován divoký typ, tzv. wild type (WT-PsAMADH2) a jeho mutantní forma W288A. Tyto enzymy byly získány jako rekombinantní proteiny metodou exprese v buňkách E.coli a poté byly purifikovány afinitní chromatografií. Pomocí SDS-PAGE byla stanovena molekulová hmotnost monomeru, jenž činila 55 kDa pro oba enzymy. Dále bylo změřeno pH optimum a teplotní stabilita. Obě PsAMADH2 jsou stabilní do 35 °C a vykazují nejvyšší aktivitu při pH přibližně 9,8. Nakonec byla testována substrátová specificita s použitím tří různých aminoaldehydů a byly stanoveny kinetické parametry Km a Vlim.This thesis deals with characterization of aminoaldehyde dehydrogenase 2 from pea. Wild type (WT-PsAMADH2) and its mutant form W288A were characterized. These enzymes were obtained as recombinant proteins by expression in E.coli cells. Then they were purified by affinity chromatography. SDS-PAGE determined molecular mass, which was 55 kDa per monomer for both enzymes. pH optimum and thermal stability were measured. Both PsAMADH2 are stabile to 35 °C and they are most active at pH approximately 9.8. Substrate specificity was tested using three different aminoaldehydes and kinetic parameters, Km and Vlim, have been established in the end.
Number of the records: 1