Práce se zabývá popisem aminoaldehyddehydrogenasy 2 z hrachu setého. Byl charakterizován divoký typ, tzv. wild type (WT-PsAMADH2) a jeho mutantní forma W288A. Tyto enzymy byly získány jako rekombinantní proteiny metodou exprese v buňkách E.coli a poté byly purifikovány afinitní chromatografií. Pomocí SDS-PAGE byla stanovena molekulová hmotnost monomeru, jenž činila 55 kDa pro oba enzymy. Dále bylo změřeno pH optimum a teplotní stabilita. Obě PsAMADH2 jsou stabilní do 35 °C a vykazují nejvyšší aktivitu při pH přibližně 9,8. Nakonec byla testována substrátová specificita s použitím tří různých aminoaldehydů a byly stanoveny kinetické parametry Km a Vlim.This thesis deals with characterization of aminoaldehyde dehydrogenase 2 from pea. Wild type (WT-PsAMADH2) and its mutant form W288A were characterized. These enzymes were obtained as recombinant proteins by expression in E.coli cells. Then they were purified by affinity chromatography. SDS-PAGE determined molecular mass, which was 55 kDa per monomer for both enzymes. pH optimum and thermal stability were measured. Both PsAMADH2 are stabile to 35 °C and they are most active at pH approximately 9.8. Substrate specificity was tested using three different aminoaldehydes and kinetic parameters, Km and Vlim, have been established in the end.