Počet záznamů: 1
Analýza pórů transmembránových proteinů
Údaje o názvu Analýza pórů transmembránových proteinů [rukopis] / Michaela Kolářová Další variantní názvy Analýza pórů transmembránových proteinů Osobní jméno Kolářová, Michaela (autor diplomové práce nebo disertace) Překl.náz Analysis of Transmembrane Proteins Pores Vyd.údaje 2016 Fyz.popis 65 s. (79 627 znaků) : il., grafy, tab. + 1 CD ROM Poznámka Ved. práce Michal Otyepka Oponent Pavel Banáš Dal.odpovědnost Otyepka, Michal, 1975- (vedoucí diplomové práce nebo disertace) Banáš, Pavel (oponent) Dal.odpovědnost Univerzita Palackého. Katedra fyzikální chemie (udelovatel akademické hodnosti) Klíč.slova protein * transport * iontový kanál * pór * MOLE * protein * transport * ion channel * pore * MOLE Forma, žánr bakalářské práce bachelor's theses MDT (043)378.22 Země vyd. Česko Jazyk dok. čeština Druh dok. PUBLIKAČNÍ ČINNOST Titul Bc. Studijní program Bakalářský Studijní program Chemie Studijní obor Aplikovaná chemie kniha
Kvalifikační práce Staženo Velikost datum zpřístupnění 00214261-171575050.pdf 20 3.7 MB 03.05.2016 Posudek Typ posudku 00214261-ved-719233548.docx Posudek vedoucího 00214261-opon-611593567.docx Posudek oponenta
Cílem bakalářské práce bylo vyhledat vhodné struktury transmembránových proteinů, identifikovat centrální pór a analyzovat jeho vlastnosti. Struktury byly vyhledány pomocí databází OPM a PDB, a to tak, aby byly vybrány pouze transmembránové části lidských proteinů ze skupiny kanálů a pórů. Tyto podmínky splňovalo překvapivě málo struktur proteinů, tj. pouze draslíkové kanály, aquaporiny a amoniový transportér. Struktury byly následně analyzovány pomocí počítačového programu MOLE 2.5 a srovnány vlastnosti jejich pórů mezi sebou jak z geometrického, tak z fyzikálně-chemického hlediska. I přes malý počet výsledných struktur bylo možno pozorovat odlišné fyzikálně-chemické vlastnosti a aminokyselinové složení centrálních pórů u jednotlivých typů proteinů, tedy draslíkových kanálů, amonného kanálu a aquaporinů. Naše analýza ukázala, že MOLE 2.5 je vhodným nástrojem pro analýzu centrálních pórů v transmembránových proteinech.The goal of this bachelor thesis was to find appropriate structures of transmembrane proteins, identification of their central pores and analyzis of pores properties. The transmembrane parts of human proteins from channels/pores class were found within OPM and PDB databases. These conditions were fulfilled by surprisingly few structures of proteins - only potassium channels, aquaporins and ammonium channel. These structures were subsequently analyzed with MOLE 2.5 program to analyze geometric and physico-chemical properties of their central pores. It was shown that central pores of individual protein families have distinct physico-chemical properties and amino acid composition. Our analysis therefore proved that MOLE 2.5 is suitable tool for analysis of central pores within transmembrane proteins.
Počet záznamů: 1