Byla vypracovana literarni reserse shrnující poznatky o mechu Physcomitrella patens a nadrodině aldehyddehydrogenas. Byla izolována RNA, která byla následně přepsána do cDNA a bylo provedeno klonování PpALDH10, PpALDH12 a PpALDH21. Rekombinantní enzymy byly produkovány v expresních buňkách Escherichia coli. Při nedostatečné produkci byla provedena optimalizace volbou vektoru a odstraněním signální sekvence. Tyto změny umožnily dvou krokovou purifikaci enzymů a jejich následnou molekulární a biochemickou charakterizaci. Mezi stanovované vlastností patří oligomerizační status, pH optimum, termostabilita, substrátová specificita a kinetické parametry. Nakonec byly krystalovány dvě zkoumáné PpALDH a byla získána rentgenostrukturní data pro PpALDH21 při rozlišení až 2.8?.Theoretical part summarizes known data related to a moss Physcomitrella patens and aldehyde dehydrogenase (ALDH) superfamily. Practical part deals with cDNA preparation and cloning of three ALDH genes from Physcomitrella, namely PpALDH10, PpALDH12 and PpALDH21. Recombinant enzymes were produced in Escherichia coli expression cells. To counter very low production of the first two ALDHs, optimization was performed by modifying putative signal sequences and used vector. These changes allowed for two-step purification and further the molecular and biochemical characterization of all three PpALDHs. Oligomerization state, pH optimum, thermostability, substrate specificity and kinetic parameters were determined. Finally, two studied PpALDHs were crystallized and X-ray diffraction data for PpALDH21 were collected up to 2.8 ? resolution.