Počet záznamů: 1
Úvodní strukturní a funkční analýza proteinu LONRF3
Údaje o názvu Úvodní strukturní a funkční analýza proteinu LONRF3 [rukopis] / Veronika Martinková Další variantní názvy Úvodní strukturní a funkční analýza proteinu LONRF3 Osobní jméno Martinková, Veronika (autor diplomové práce nebo disertace) Překl.náz Introduction to structural and functional analysis of LONRF3 protein Vyd.údaje 2016 Fyz.popis 84 s. + CD ROM Poznámka Ved. práce Petr Müller Oponent Stepjan Uldrijan Dal.odpovědnost Müller, Petr (vedoucí diplomové práce nebo disertace) Uldrijan, Stepjan (oponent) Dal.odpovědnost Laboratoř růstových regulátorů (udelovatel akademické hodnosti) Klíč.slova Chaperon * ko-chaperon * Hsp70 * Hsp90 * LONRF3 * TPR doména * SBP pull-down * qRT-PCR * HDX * Chaperone * co-chaperone * Hsp70 * Hsp90 * LONRF3 * TPR domain * SBP pull-down * qRT-PCR * HDX Forma, žánr diplomové práce master's theses MDT (043)378.2 Země vyd. Česko Jazyk dok. čeština Druh dok. PUBLIKAČNÍ ČINNOST Titul Mgr. Studijní program Navazující Studijní program Biologie Studijní obor Experimentální biologie kniha
Kvalifikační práce Staženo Velikost datum zpřístupnění 00216858-523101849.pdf 16 4.1 MB 09.05.2016 Posudek Typ posudku 00216858-ved-755543195.pdf Posudek vedoucího 00216858-opon-576447034.doc Posudek oponenta Průběh obhajoby datum zadání datum odevzdání datum obhajoby přidělená hodnocení typ hodnocení 00216858-prubeh-738129858.pdf 30.01.2015 09.05.2016 02.06.2016 1 Hodnocení známkou
Proteiny tepelného šoku Hsp70/Hsp90 (Heat-shock protein 70/90) jsou nepostradatelnou součástí buněčných systémů podílejících se na udržení proteinové homeostáze. Fyziologická funkce Hsp70/90 je podmíněna existencí proteinových komplexů těchto chaperonů s tzv. ko chaperony. Jedním z motivů podílejících se na těchto protein-proteinových interakcích je tzv. TPR (tetratricopeptide repeat) doména. Tato práce se zabývá charakterizací potenciálního TPR ko-chaperonu proteinu LONRF3. V teoretickém úvodu je popsána role molekulárních chaperonů a ko-chaperonů v systémech udržujících buněčnou proteinovou homeostázi a také dosavadní poznatky o proteinech LONRF. V experimentální části práce byla zkoumána struktura a funkce proteinu LONRF3 pomocí biochemických a molekulárně biologických metod včetně limitované proteolýzy, interakčních studií a qRT-PCR. Výsledky ukázaly, že je protein LONRF3 asociován s chaperony Hsp70 a Hsp90, byla zjištěna jeho subcelulární lokalizace a také jsme prokázali zvýšenou expresi genu LONRF3 v buňkách linie MCF-7 ovlivněných inhibitorem proteazomu (bortezomib).Heat-shock proteins 70/90 are essential components of cellular systems involved in maintaining of protein homeostasis. The physiological function of Hsp70/90 is influenced by protein complexes of these chaperones with their co chaperones. Protein-protein interactions are controled by structural motifs, one of them is TPR (tetratricopeptide) domain. This thesis is focused on the characterization of the putative TPR co chaperone LONRF3 protein. The role of molecular chaperones and co-chaperones in maintenance of protein homeostasis is described in the theoretical part. In the experimental part we evaluated the structure and function of LONRF3 using biochemical and molecular methods including limited proteolysis, interaction studies and qRT-PCR. Our results uncovered LONRF3 protein association with Hsp70/90 chaperones, its subcellular localisation and an increase of LONRF3 gene exression in MCF-7 cells with inhibited proteasomal function.
Počet záznamů: 1