Cílem této bakalářské práce bylo objasnit interakce rostlinné aminoaldehydehydrogenasy (AMADH, EC 1.2.1.19) s vybranými inhibitory. AMADH je NAD(P)+ dependentní enzym náležící do rozsáhlé nadrodiny ALDH. Katalyzuje oxidaci ?-aminoaldehydů na příslušné ?-aminokyseliny. Reakční mechanismus AMADH se opírá o přítomnost cysteinu jako katalytického rezidua, není proto překvapením, že silný inhibiční efekt vykazují sulfhydrylová činidla jako je 4-chlormerkuribenzoan, N-methylmalenimid aj. Vzhledem k prokázáné inaktivaci příbuzných betainaldehyddehydrogenas (EC 1.2.1.8) sirnými sloučeninami byly za potencionální inhibitory izoenzymu aminoaldehydehydrogenasy (PsAMADH2) hrachu setého (Pisivum sativum) zvoleny následující látky: tetraethylthiuramdisulfid (TETDS) a tetramethylthiuram-disulfid (TMTDS). V obou případech byla zjištěna inaktivace PsAMADH2 v čase. Na základě hodnot (KI, kinact, t1/2, r) zjištěných z grafických závislostí byl TETDS shledán účinnějším ve srovnání s TMTDS. Analýza MALDI-TOF neprokázala vazbu inhibitorů mimo aktivní místo.The aim of this thesis was to clarify interactions of plant aminoaldehyde dehydrogenase (AMADH, EC 1.2.1.19) with selected compounds suggested as possible inhibitors. AMADH is an NAD(P)-dependent enzyme which belongs to aldehyde dehydrogenase superfamily. The enzyme catalyzes the oxidation of ?-aminoaldehydes to the corresponding ?-amino acids. The reaction mechanism of AMADH involves a catalytic cysteine residue at the active site. Therefore it isn´t surprising that sulfhydryl reagents (e.g. 4-chlormerkuribenzoate, N-methylmaleimide) exhibit strong inhibitory effect. It´s known that sulfur compounds inactivate a similar enzyme betaine aldehyde dehydrogenase (EC 1.2.1.8). On the basis of this fact, substances such as tetraethylthiuram disulfide (TETDS) and tetramethylthiuram disulfide (TMTDS) were selected as potential inhibitors of the isoenzyme aminoaldehyde dehydrogenase 2 (PsAMADH2) from pea (Pisum sativum). A time-dependent inactivation of PsAMADH2 was confirmed in both cases - TMTDS inhibited less potently then TETDS as follows from values of the determined kinetic parametres (KI, kinact, t1/2, r) and graphical evalution. MALDI-TOF analysis didn´t confirmed binding of the inhibitors outside the active site.