Počet záznamů: 1
Interakce rostlinné aminoaldehyddehydrogenasy s inhibitory
Údaje o názvu Interakce rostlinné aminoaldehyddehydrogenasy s inhibitory [rukopis] / Radana Karlíková Další variantní názvy Interakce rostlinné aminoaldehyddehydrogenasy s inhibitory Osobní jméno Karlíková, Radana (autor diplomové práce nebo disertace) Překl.náz Interactions of plant aminoaldehyde dehydrogenase with inhibitors Vyd.údaje 2011 Fyz.popis 65 s. : grafy, schémata, tab. + CD Poznámka Ved. práce Marek Šebela Oponent David Kopečný Dal.odpovědnost Šebela, Marek, 1971- (vedoucí diplomové práce nebo disertace) Kopečný, David (oponent) Dal.odpovědnost Univerzita Palackého. Katedra biochemie (udelovatel akademické hodnosti) Klíč.slova aminoaldehyddehydrogenasa * betainaldehyddehydrogenasa * disulfiram * inhibice * aminoaldehyde dehydrogenase * betaine aldehyde dehydrogenase * disulfiram * inhibition Forma, žánr bakalářské práce bachelor's theses MDT (043)378.22 Země vyd. Česko Jazyk dok. čeština Druh dok. PUBLIKAČNÍ ČINNOST Titul Bc. Studijní program Bakalářský Studijní program Biochemie Studijní obor Biochemie kniha
Kvalifikační práce Staženo Velikost datum zpřístupnění 00139809-336223824.pdf 40 507.8 KB 02.08.2011 Posudek Typ posudku 00139809-ved-988144928.doc Posudek vedoucího 00139809-opon-909287512.pdf Posudek oponenta Průběh obhajoby datum zadání datum odevzdání datum obhajoby přidělená hodnocení typ hodnocení 00139809-prubeh-629428003.doc 01.09.2010 02.08.2011 30.08.2011 1 Hodnocení známkou Signatura Čár.kód Lokace Dislokace Info BP-KBC/129 (PřF-KBO) 3134509736 PřF-Holice PřF, Knihovna Holice - sklad pouze prezenčně
Cílem této bakalářské práce bylo objasnit interakce rostlinné aminoaldehydehydrogenasy (AMADH, EC 1.2.1.19) s vybranými inhibitory. AMADH je NAD(P)+ dependentní enzym náležící do rozsáhlé nadrodiny ALDH. Katalyzuje oxidaci ?-aminoaldehydů na příslušné ?-aminokyseliny. Reakční mechanismus AMADH se opírá o přítomnost cysteinu jako katalytického rezidua, není proto překvapením, že silný inhibiční efekt vykazují sulfhydrylová činidla jako je 4-chlormerkuribenzoan, N-methylmalenimid aj. Vzhledem k prokázáné inaktivaci příbuzných betainaldehyddehydrogenas (EC 1.2.1.8) sirnými sloučeninami byly za potencionální inhibitory izoenzymu aminoaldehydehydrogenasy (PsAMADH2) hrachu setého (Pisivum sativum) zvoleny následující látky: tetraethylthiuramdisulfid (TETDS) a tetramethylthiuram-disulfid (TMTDS). V obou případech byla zjištěna inaktivace PsAMADH2 v čase. Na základě hodnot (KI, kinact, t1/2, r) zjištěných z grafických závislostí byl TETDS shledán účinnějším ve srovnání s TMTDS. Analýza MALDI-TOF neprokázala vazbu inhibitorů mimo aktivní místo.The aim of this thesis was to clarify interactions of plant aminoaldehyde dehydrogenase (AMADH, EC 1.2.1.19) with selected compounds suggested as possible inhibitors. AMADH is an NAD(P)-dependent enzyme which belongs to aldehyde dehydrogenase superfamily. The enzyme catalyzes the oxidation of ?-aminoaldehydes to the corresponding ?-amino acids. The reaction mechanism of AMADH involves a catalytic cysteine residue at the active site. Therefore it isn´t surprising that sulfhydryl reagents (e.g. 4-chlormerkuribenzoate, N-methylmaleimide) exhibit strong inhibitory effect. It´s known that sulfur compounds inactivate a similar enzyme betaine aldehyde dehydrogenase (EC 1.2.1.8). On the basis of this fact, substances such as tetraethylthiuram disulfide (TETDS) and tetramethylthiuram disulfide (TMTDS) were selected as potential inhibitors of the isoenzyme aminoaldehyde dehydrogenase 2 (PsAMADH2) from pea (Pisum sativum). A time-dependent inactivation of PsAMADH2 was confirmed in both cases - TMTDS inhibited less potently then TETDS as follows from values of the determined kinetic parametres (KI, kinact, t1/2, r) and graphical evalution. MALDI-TOF analysis didn´t confirmed binding of the inhibitors outside the active site.
Počet záznamů: 1