Počet záznamů: 1  

Aminoacyl-aminoaldehydy jako substráty rostlinných aminoaldehyddehydrogenas

  1. Údaje o názvuAminoacyl-aminoaldehydy jako substráty rostlinných aminoaldehyddehydrogenas [rukopis] / Michaela Masopustová
    Další variantní názvyAminoacyl-aminoaldehydy jako substráty rostlinných aminoaldehyddehydrogenas
    Osobní jméno Masopustová, Michaela, (autor diplomové práce nebo disertace)
    Překl.názAminoacyl-aminoaldehydes as substrates of plant aminoaldehyde dehydrogenases
    Vyd.údaje2023
    Fyz.popis71
    PoznámkaVed. práce Marek Šebela
    Oponent David Kopečný
    Dal.odpovědnost Šebela, Marek, 1971- (vedoucí diplomové práce nebo disertace)
    Kopečný, David (oponent)
    Dal.odpovědnost Univerzita Palackého. Katedra biochemie (udelovatel akademické hodnosti)
    Klíč.slova aldehyddehydrogenasy * aminoaldehyddehydrogenasy * aminoacylované aminoaldehydy * kapalinová chromatografie * absorpční spektroskopie * hmotnostní spektrometrie * aldehyde dehydrogenase * aminoaldehyde dehydrogenase * aminoacyl-aminoaldehydes * liquid chromatography * absorption spectroscopy * mass spectrometry
    Forma, žánr diplomové práce master's theses
    MDT (043)378.2
    Země vyd.Česko
    Jazyk dok.čeština
    Druh dok.PUBLIKAČNÍ ČINNOST
    TitulMgr.
    Studijní programNavazující
    Studijní programBiochemie
    Studijní oborBiochemie
    kniha

    kniha

    Kvalifikační práceStaženoVelikostdatum zpřístupnění
    00279162-783072864.pdf132 MB24.04.2023
    PosudekTyp posudku
    00279162-ved-546036093.pdfPosudek vedoucího
    00279162-opon-720234806.pdfPosudek oponenta
    Průběh obhajobydatum zadánídatum odevzdánídatum obhajobypřidělená hodnocenítyp hodnocení
    00279162-prubeh-219186109.pdf14.10.202124.04.202323.05.2023AHodnocení známkou

    Teoretická část práce je zaměřena na toxicitu metabolitů polyaminů a nadrodinu enzymů zvaných aldehyddehydrogenasy (ALDH), konkrétně rodiny 7 a 10. Polyaminy jsou organické molekuly s více než dvěma kladně nabitými aminoskupinami. Během katabolismu polyaminů vzniká řada toxických látek, jako například 3-aminopropanal, který může vést i k apoptóze či nekróze buněk. Jako ochrana před negativními účinky aldehydů existují enzymy ALDH, které katalyzují přeměnu aldehydů na jim odpovídající karboxylové kyseliny. V experimentální části byly připravené syntetické látky odvozené acylací 3- aminopropanalu a 4-aminobutanalu s N-(tert-butoxykarbonyl)-L-fenylalaninem a N- (tert-butoxykarbonyl)-O-(tert-butyl)-L-tyrosinem testovány jako substráty hrachové aminoaldehyddehydrogenasy izolované ze semenáčků hrachu setého (PsAMADH) a rekombinantních aldehyddehydrogenas 7 z hrachu setého (PsALDH7) a kukuřice seté (ZmALDH7). Čistota enzymů byla testována s využitím SDS-PAGE elektroforézy a pomocí peptidového mapování byla ověřena přítomnost PsAMADH v enzymovém roztoku. S využitím absorpční spektroskopie, hmotnostní spektrometrie a nativní elektroforézy byly připravené látky potvrzeny jako substráty PsAMADH, PsALDH7 i ZmALDH7. Pro PsAMADH byly lepšími substráty látky odvozené od 4- aminobutanalu než látky odvozené od 3-aminopropanalu a pro ZmALDH7 i PsALDH7 byly lepšími substráty látky odvozené od 3-aminopropanalu než látky odvozené od 4-aminobutanalu. Byly tak nalezeny nové látky vystupující jako substráty enzymů z rodin ALDH7 a ALDH10.The theoretical part of this work is focused on the toxicity of polyamine metabolites and on the superfamily of enzymes called aldehyde dehydrogenases (ALDH), specifically families 7 and 10. Polyamines are organic molecules with more than two positively charged amino groups. During the catabolism of polyamines, some toxic substances are formed, such as 3-aminopropanal, which can cause apoptosis or necrosis of the cell. ALDH are enzymes that protect cells from the negative effects of aldehydes due to their ability to catalyze the conversion of aldehydes to their corresponding carboxylic acids. In the experimental part of this work, synthetic substances produced by an acylation of 3-aminopropanal and 4-aminobutanal with N-(tert-butoxycarbonyl)-L-phenylalanine and N-(tert-butoxycarbonyl)-O-(tert-butyl)-L-tyrosine were prepared and tested as substrates of aminoaldehyde dehydrogenase isolated from pea seedlings (PsAMADH) and recombinant aldehyde dehydrogenases 7 from Pisum sativum (PsALDH7) and Zea mays (ZmALDH7). The purity of enzymes was tested using SDS-PAGE, and the presence of PsAMADH in enzyme solution was verified using peptide mass printing. Prepared substances were confirmed as substrates of PsAMADH, PsALDH7, and ZmALDH7 by absorption spectroscopy, mass spectrometry, and native electrophoresis. The compounds derived from 4- aminobutanal were better substrates of PsAMADH than those derived from 3- aminopropanal, whereas the compounds derived from 3-aminopropanal were better substrates for both ZmALDH7 and PsALDH7 than those derived from 4- aminobutanal. In summary, novel substances acting as substrates of plant enzymes from the ALDH7 and ALDH10 families were found.

Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.