Molekulově dynamické simulace se používají k pochopení mechanismů funkce DNA a jejích interakcí. Jedním z důležitých mechanismů rozpoznávání DNA je přechod mezi konformacemi A a B. Aby bylo možné získat spolehlivé informace, musí být tato rovnováha popsána co nejpřesněji. Současná silová pole AMBER vykazují problémy se stabilizací A-formy a přechodných konformací. Analýza v této práci zkoumá stabilitu přechodných konformací a pokouší se najít příčiny těchto nedostatků ve dvou současných silových polích, OL15 a BSC1. K dosažení tohoto cíle byly v obou silových polích simulovány tři komplexy proteinu s DNA.Molecular dynamic simulations are used to understand the mechanisms of DNA function and its interactions. One important mechanism of DNA recognition is the transition between the A and B conformations. To produce reliable information, this equilibrium must be described precisely. Current AMBER force fields struggle to stabilize the A-form and the intermediate conformations. The analysis in this work investigates the stability of the intermediate conformation and attempts to find the causes of these shortcomings in two current force fields, OL15 and BSC1. To achieve this goal, three protein-DNA complexes were simulated in both force fields.