Cieľom tejto bakalárskej práce bolo zistiť, či niektorá svetlozberná anténa rastlinného fotosystému II alebo proteín UIP interaguje s proteínom SOQ1 v rámci qH typu nefotochemického zhášania chlorofylovej fluorescencie. V predošlých výskumoch bol objavený proteín SOQ1, ktorý negatívne reguluje dovtedy neznámy typ nefotochemického zhášania, ktorý dostal názov qH. Molekulárny mechanizmus procesu qH ešte nie je celý objasnený, no výskumy naznačujú, že proteín SOQ1 by mohol interagovať so svetlozbernými anténami pri fotosystéme II alebo proteínom UIP, a tým toto zhášanie regulovať. V tejto práci boli skrížením odpovedajúcich jednoduchých mutantov A. thaliana pripravené dvojité mutanty soq1 lhcb6 a soq1 uip, ktoré boli následne charakterizované pomocou merania chlorofylovej fluorescencie. Získané výsledky naznačujú, že svetlozberná anténa Lhcb6 nemá úlohu v qH type nefotochemického zhášania, ale neznámy proteín UIP funguje ako jeho represor. Na zistenie presného mechanizmu zapojenia proteínu UIP do procesu qH budú potrebné ďalšie experimenty.The aim of this bachelor thesis was to determine whether some of the light-harvesting antenna of Photosystem II or UIP protein interact with SOQ1 protein within the qH type of non-photochemical quenching of chlorophyll fluorescence. In previous research, the SOQ1 protein was discovered as a negative regulator of a previously unknown type of non-photochemical quenching, which was named qH. The molecular mechanism of the qH process is not yet fully understood, but research suggests that the SOQ1 protein could interact with photosystem II light-harvesting antennae or the UIP protein, and thereby regulate this quenching. In this work, double mutants soq1 lhcb6 and soq1 uip were prepared by crossing the corresponding single mutants of A. thaliana, which were subsequently characterized by measuring chlorophyll fluorescence. The obtained results suggest that the Lhcb6 light-harvesting antenna does not play a role in the qH type of non-photochemical quenching, but the unknown UIP protein acts as its repressor. Further experiments will be needed to determine the exact mechanism of UIP protein involvement in the qH process.