Adenosine kináza je zásadním enzymem pro růst a vývoj rostlin. Náleží do rodiny fosfofruktokináz B a je přítomna v genomu všech eukaryot a bakterií, často i v několika kopiích. ADK se účastní v drahách pro opětovné využití purinů, homeostáze adenosine monofosfátu a přeměny cytokininu. Díky regulaci enzymů SAH dráhy koncentrací volného adenosinu se adenosine kináza ůčastní transmetylačních reakcích. Struktura a přítomné aminokyseliny v aktivním místě enzymu udávají jeho funkci. Fylogenetický přístup v této práci byl využit jako doplněk k nepublikované struktuře ADK kukuřice. Konzervovanost ADK sekvencí napříč rostinné říše byla zkoumána za pomoci různých bioinformatických nástrojů. Ve snaze najít vodítko k vysvětlení nových nálezů u ADK kukuřice byly identifikovány shody a rozdíly ve vazebných místech substrátu i kofaktoru mezi publikovanými i nepublikovanými strukturami adenosine kinázy.Adenosine kinase (ADK) is a vital enzyme for the growth and development of plants. It belongs to the phosphofructokinase B family of sugar kinases and it is present in virtually all Eukaryotes and Bacteria often in multiple copies. ADK is involved in the salvage of purines, homeostasis of adenosine monophosphate and cytokinin interconversion. Adenosine kinase is also involved in the transmethylation reactions, since levels of free adenosine control the cleavage of SAH, thus affecting ethylene or polyamine metabolism. The structure and amino acids present in the active site of an enzyme determine its function. The phylogenetic approach in this work was used to complement data of the unpublished maize ADK structure. Conservation of ADK sequence across the plant kingdom was analyzed using several software approaches. Subsequently, both differences and matches in the substrate- and ATP-binding sites were searched for in correlation with published and unpublished ADK structures in an attempt to find clues to an explanation of novel findings in unpublished protein structure.