Počet záznamů: 1  

Nové substráty rostlinných aminoaldehyddehydrogenas

  1. Údaje o názvuNové substráty rostlinných aminoaldehyddehydrogenas [rukopis] / Martina Dybalová
    Další variantní názvyNové substráty rostlinných aminoaldehyddehydrogenas
    Osobní jméno Dybalová, Martina, (autor diplomové práce nebo disertace)
    Překl.názNew substrates of plant aminoaldehyde dehydrogenases
    Vyd.údaje2019
    Fyz.popis47 stran (10387 slov) : il., grafy, schémata, tab. + 1 CD-ROM
    PoznámkaVed. práce Jan Frömmel
    Oponent Tomáš Vlčko
    Dal.odpovědnost Frömmel, Jan (vedoucí diplomové práce nebo disertace)
    Vlčko, Tomáš, (oponent)
    Dal.odpovědnost Univerzita Palackého. Katedra biochemie (udelovatel akademické hodnosti)
    Klíč.slova aminoaldehyddehydrogenasa * aldehyddehydrogenasa * metabolismus polyaminů * metabolismus cholinu * metabolismus lysinu * GABA * L-karnitin * betainy * substrátová specifičnost * aminoaldehyde dehydrogenase * aldehyde dehydrogenase * metabolism of polyamines * metabolism of choline * metabolism of lysine * GABA * L-carnitin * betaines * substrate specifity
    Forma, žánr bakalářské práce bachelor's theses
    MDT (043)378.22
    Země vyd.Česko
    Jazyk dok.čeština
    Druh dok.PUBLIKAČNÍ ČINNOST
    TitulBc.
    Studijní programBakalářský
    Studijní programBiochemie
    Studijní oborBiochemie
    kniha

    kniha

    Kvalifikační práceStaženoVelikostdatum zpřístupnění
    00234298-867042808.pdf01 MB31.12.2999
    PosudekTyp posudku
    00234298-ved-751574873.pdfPosudek vedoucího
    00234298-opon-987073776.pdfPosudek oponenta

    Rostlinné aminoaldehyddehydrogenasy jsou enzymy podílející se na několika metabolických dráhách např. degradaci polyaminů, cholinu či lysinu. Díky tvorbě osmoprotektivních látek se rovněž podílí na ochraně rostlin před abiotickým stresem jako je chlad, vysoké teploty, salinita atd. Jejich substrátová specifičnost je velmi široká, mimo přirozené substráty -aminoaldehydy, betain aldehyd či -guanidinobutyraldehyd, oxidují i řadu syntetických substrátů, včetně aromatických a heterocyklických aldehydů. V rámci superrodiny aldehyddehydrogenas se řadí společně s houbovými isoenzymy do rodiny ALDH 10 separátně od živočišných aminoaldehyddehydrogenas, tvořících rodinu ALDH9. V rámci této práce byly testovány 3 aldehydy odvozené od 3-fenylpropanalu či od 3-karbamoylpropanalu jakožto substrátů aminoaldehyddehydrogenas pocházejících z hrachu a rajčete. Ve všech případech byly tyto substráty oxidovány, přičemž nejlépe je oxidovala SlAMADH1. Lepšími substráty byly aldehydy odvozené od 3-fenylpropanalu v porovnání s karbamoylpropanalovým aldehydem, který byl oxidován na karboxylovou kyselinu pomalu.Plant aminoaldehyde dehydrogenases participate in multiple metabolism pathways such as degradation of polyamines, choline or lysine. Thanks to the production of osmoprotectant substances, they take part in plant defense against abiotic stress like cold, high temperatures, salinity etc. Their substrate specifity is very broad. Out of physiological substrates such as -aminoaldehydes, betaine aldehyde or -guanidinobutyraldehyde, aminoaldehyde dehydrogenases are able to oxidase different synthetic substrates, including aromatic and hererocyclic aldehydes. As a part of aldehyde dehydrogenase superfamily, they are classified as ALDH10 family members together with isoenzymes from fungies separately from animal aminoaldehyde dehydrogenases which are members of the ALDH9 family. In this work three aldehydes derived from 3-phenylpropionaldehyde and 3-carbamoylpropionaldehyde were tested as substrates of aminoaldehyde dehydrogenases from pea and tomato. All three aldehydes were oxidized whereas SlAMADH1 had best results. Derivatives of 3-phenylpropionaldehyde were oxidized more efficiently than carbamoylpropionaldehyde aldehyde derivate, which was converted to the carboxylic acid only slowly.

Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.