Tato bakalářská práce se zabývá klonováním a expresí genu lidské aldehyddehydrogenasy 9 (HsALDH9). V teoretické části je popsán metabolismus aldehydů v rostlinné a živočišné říši se zaměřením zejména na studovanou HsALDH9. V experimentální části byl naklonován gen HsALDH9 do dvou vektorů pETDuet a pCDFDuet. Následnou heterologní expresí genu v buňkách Escherichia coli byl získán rekombinantní enzym nesoucí N-terminální histidinovou kotvu a umožňující purifikaci pomocí afinitní chromatografie. Metodou SDS-PAGE byla určena molekulová hmotnost monomeru 54 kDa a ověřena čistota proteinu. Nakonec byla testována substrátová specificita enzymu s použitím osmi aldehydických substrátů, z nichž nejlepší byl N, N, N-trimethyl-4-aminobutyraldehyd.This bachelor thesis deals with a cloning and expression of human aldehyde dehydrogenase 9 (HsALDH9) gene. The theoretical part describes the methabolism of aldehydes in plant and animal kingdoms, focusing in particular on the studied HsALDH9. In the experimental part, the HsALDH9 gene was cloned into the two vectors, namely pETDuet and pCDFDuet. Subsequent heterologous expression in Escherichia coli cells yielded the recombinant enzyme carrying N-terminal His-tag allowing for a purification by affinity chromatografy. The molecular weight of monomer is 54 kDa as well as the purity was determined by SDS-PAGE. Finally, substrate specificity of the enzyme was tested using eight aldehyde substrates. The best one was N, N, N-trimethyl-4-aminobutyraldehyde.