Počet záznamů: 1  

Úvodní strukturní a funkční analýza proteinu LONRF3

  1. Údaje o názvuÚvodní strukturní a funkční analýza proteinu LONRF3 [rukopis] / Veronika Martinková
    Další variantní názvyÚvodní strukturní a funkční analýza proteinu LONRF3
    Osobní jméno Martinková, Veronika (autor diplomové práce nebo disertace)
    Překl.názIntroduction to structural and functional analysis of LONRF3 protein
    Vyd.údaje2016
    Fyz.popis84 s. + CD ROM
    PoznámkaVed. práce Petr Müller
    Oponent Stepjan Uldrijan
    Dal.odpovědnost Müller, Petr (vedoucí diplomové práce nebo disertace)
    Uldrijan, Stepjan (oponent)
    Dal.odpovědnost Laboratoř růstových regulátorů (udelovatel akademické hodnosti)
    Klíč.slova Chaperon * ko-chaperon * Hsp70 * Hsp90 * LONRF3 * TPR doména * SBP pull-down * qRT-PCR * HDX * Chaperone * co-chaperone * Hsp70 * Hsp90 * LONRF3 * TPR domain * SBP pull-down * qRT-PCR * HDX
    Forma, žánr diplomové práce master's theses
    MDT (043)378.2
    Země vyd.Česko
    Jazyk dok.čeština
    Druh dok.PUBLIKAČNÍ ČINNOST
    TitulMgr.
    Studijní programNavazující
    Studijní programBiologie
    Studijní oborExperimentální biologie
    kniha

    kniha

    Kvalifikační práceStaženoVelikostdatum zpřístupnění
    00216858-523101849.pdf164.1 MB09.05.2016
    PosudekTyp posudku
    00216858-ved-755543195.pdfPosudek vedoucího
    00216858-opon-576447034.docPosudek oponenta
    Průběh obhajobydatum zadánídatum odevzdánídatum obhajobypřidělená hodnocenítyp hodnocení
    00216858-prubeh-738129858.pdf30.01.201509.05.201602.06.20161Hodnocení známkou

    Proteiny tepelného šoku Hsp70/Hsp90 (Heat-shock protein 70/90) jsou nepostradatelnou součástí buněčných systémů podílejících se na udržení proteinové homeostáze. Fyziologická funkce Hsp70/90 je podmíněna existencí proteinových komplexů těchto chaperonů s tzv. ko chaperony. Jedním z motivů podílejících se na těchto protein-proteinových interakcích je tzv. TPR (tetratricopeptide repeat) doména. Tato práce se zabývá charakterizací potenciálního TPR ko-chaperonu proteinu LONRF3. V teoretickém úvodu je popsána role molekulárních chaperonů a ko-chaperonů v systémech udržujících buněčnou proteinovou homeostázi a také dosavadní poznatky o proteinech LONRF. V experimentální části práce byla zkoumána struktura a funkce proteinu LONRF3 pomocí biochemických a molekulárně biologických metod včetně limitované proteolýzy, interakčních studií a qRT-PCR. Výsledky ukázaly, že je protein LONRF3 asociován s chaperony Hsp70 a Hsp90, byla zjištěna jeho subcelulární lokalizace a také jsme prokázali zvýšenou expresi genu LONRF3 v buňkách linie MCF-7 ovlivněných inhibitorem proteazomu (bortezomib).Heat-shock proteins 70/90 are essential components of cellular systems involved in maintaining of protein homeostasis. The physiological function of Hsp70/90 is influenced by protein complexes of these chaperones with their co chaperones. Protein-protein interactions are controled by structural motifs, one of them is TPR (tetratricopeptide) domain. This thesis is focused on the characterization of the putative TPR co chaperone LONRF3 protein. The role of molecular chaperones and co-chaperones in maintenance of protein homeostasis is described in the theoretical part. In the experimental part we evaluated the structure and function of LONRF3 using biochemical and molecular methods including limited proteolysis, interaction studies and qRT-PCR. Our results uncovered LONRF3 protein association with Hsp70/90 chaperones, its subcellular localisation and an increase of LONRF3 gene exression in MCF-7 cells with inhibited proteasomal function.

Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.