Aminoaldehyddehydrogenasy patří do rodiny ALDH10 nadrodiny aldehyddehydrogenas, které katalyzují oxidaci -aminoaldehydů na odpovídající -aminokyseliny. Tyto enzymy jsou NAD(P)+ dependetní, jako koenzym může sloužit i synteticky připravený koenzym thioNAD+. Aminoaldehyddehydrogenasy z hrachu obsahují dva isoenzymy, kdy díky rozdílným interakcím s NAD+ a thioNAD+ lze detegovat aktivitu jednotlivých isoenzymů. V této bakalářské práci byla změřena aktivita z vypěstovaných semenáčků hrachu setého (Pisum sativum) v několika kombinacích substrátů a koenzymů. Aktivita enzymu byla změřena spektrofotometricky a po provedení nativní elektroforézy a isoelektrické fokusace detegována v gelu. Přítomnost enzymu byla potvrzena měřením hmotnostních spekter.Aminoaldehyde dehydrogenases belong to the family of enzymes ALDH 10, which catalyze the oxidation of - aminoaldehydes to corresponding -aminoacids. These enzymes are NAD(P)+ dependent, sintheticaly prepared thioNAD+ can alsou be used as the coenzyme. Aminoaldehyde dehydrogenase from pea contains two isoenzymes. Due to different interaciton between NAD+ and thioNAD+ could be detected the enzyme activity for isoenzymes. In this bachelor thesis was measured the enzyme activity from pea (Pisum sativum) in several combination of substrates and coenzymes. The activity was measured spectrophotometrically and after native electrophoresis and isoelectric focusation was in gel detected. The present of the enzyme was confirmed by mass spectrum.