Počet záznamů: 1
Posttranslační modifikace E3 ubiquitin ligázy RNF168
Údaje o názvu Posttranslační modifikace E3 ubiquitin ligázy RNF168 [rukopis] / Martin Liptay Další variantní názvy Posttranslační modifikace E3 ubiquitin ligázy RNF168 Osobní jméno Liptay, Martin (autor diplomové práce nebo disertace) Překl.náz Posttranslational modifications of RNF168 E3 ubiquitin ligase Vyd.údaje 2016 Fyz.popis 92 s. (136 834) Poznámka Oponent Radek Jorda Ved. práce Juraj Kramara Dal.odpovědnost Jorda, Radek (oponent) Kramara, Juraj (vedoucí diplomové práce nebo disertace) Dal.odpovědnost Univerzita Palackého. Katedra buněčné biologie a genetiky (udelovatel akademické hodnosti) Klíč.slova Buněčná odpověď na poškození DNA * dvouvláknové zlomy * E3 ubiquitin ligáza RNF168 * ubiquitinace * posttranslační modifikace * DNA damage response * double-strand break * RNF168 E3 ubiquitin ligase * ubiquitination * posttranslational modifications Forma, žánr diplomové práce master's theses MDT (043)378.2 Země vyd. Česko Jazyk dok. angličtina Druh dok. PUBLIKAČNÍ ČINNOST Titul Mgr. Studijní program Navazující Studijní program Biologie Studijní obor Molekulární a buněčná biologie 
kniha
Kvalifikační práce Staženo Velikost datum zpřístupnění 00193742-994432992.pdf 24 1.2 MB 02.05.2016 Posudek Typ posudku 00193742-ved-827802540.pdf Posudek vedoucího 00193742-opon-823097414.pdf Posudek oponenta Signatura Čár.kód Lokace Dislokace Info DP-KBB/171 (PřF-KBO) 3134520363 PřF-Holice PřF, Knihovna Holice - sklad pouze prezenčně
E3 ubiquitin ligáza RNF168 je jedním z klíčových proteinů regulujících prostřednictvím ubiquitinové signalizace opravu dvouvláknových zlomů DNA. Navzdory její nepostradatelné úloze při akumulaci efektorů jako 53BP1 a BRCA1, nebyly doposud příliš zkoumány její postranslační modifikace a jejich úloha při modulaci biologických funkcí. Cílem práce je identifikovat tyto modifikace a popsat jejich vliv na aktivitu a stabilitu proteinu RNF168.RNF168 E3 ubiquitin ligase is one of the key proteins mediating the ubiquitin-dependent signalization in the DNA double-strand break repair. Despite its indispensable role in the recruitment of downstream effectors such as 53BP1 and BRCA1 to the site of damage, post-translational modifications and their biological functions have not been investigated on detail, yet. Aim of this work is to identify these modifications and describe their role in RNF168 activity and stability modulation.
Počet záznamů: 1