Tato práce je zaměřena na problematiku tryptofanové fluoresence a zhášení fluorescence. Teoretická část stručně popisuje nutné teoretické základy včetně použitých proteinů. Modelovým fluoroforem je neutrální analog tryptofanu, NATA (N-acetyl-L-tryptofanamid). Modelovými proteiny pak byly HSA (albumin z lidského séra), BSA (albumin z hovězího séra) a série jednotryptofanových mutantů velkého cytoplazmatického segmentu C45 Na+/K+$-ATPasy. Blíže se tato práce zabývá vlivem iontové síly na efektivitu zhášení fluorescence. Experimenty byly provedeny pro široké spektrum iontových sil (50 - 750 mM) a pro dvě odlišná zhášedla. Prvním zhášedlem byl jodidový aniont, který umožňuje sledování elektrostatických interakcí. Druhým zhášedlem byl akrylamid, jež může být použit jako reference, protože nenese náboj. Poměr bimolekulárních zhášecích konstant pro akrylamid a pro jodid nese informace o elektrostatických interakcích mezi molekulami zhášedla a fluoroforem.This work is focused on tryptophan fluorescence and fluorescence quenching. Theoretical part briefly describes principles including description of proteins used for experiments. Model fluorophore is neutral tryptophan analog, called NATA (N-acetyl-L-tryptophanamide). Model proteins were HSA (human serum albumin), BSA (bovine serum albumin) and series of single-tryptophan mutants of the Na+/K+-ATPase. This work studies influence of ionic strength on fluorescence quenching effectivity. Experiments were done for wide range of ionic strength and for two different quenchers. The first quencher was iodide anion, which enables measuring of electrostatic interactions. Second quencher was acrylamide, which can be used as reference, because it has no charge. The ratio of bimolecular quenching constant for acrylamide and for iodide carries informations about electrostatic interactions between molecules of quencher and fluorophore.