Počet záznamů: 1
Charakterizace mutantu W288A aminoaldehyddehydrogenasy 2 z hrachu (Pisum sativum)
Údaje o názvu Charakterizace mutantu W288A aminoaldehyddehydrogenasy 2 z hrachu (Pisum sativum) [rukopis] / Adéla Hýlová Další variantní názvy Charakterizace mutantu W288A aminoaldehyddehydrogenasy 2 z hrachu (Pisum sativum) Osobní jméno Hýlová, Adéla (autor diplomové práce nebo disertace) Překl.náz Characterization of W288A mutant of aminoaldehyde dehydrogenase 2 from pea (Pisum sativum) Vyd.údaje 2013 Fyz.popis 48 s. : il., grafy, schémata, tab. + CD ROM Poznámka Oponent Lenka Luhová Ved. práce Martina Tylichová Dal.odpovědnost Luhová, Lenka (oponent) Tylichová, Martina (vedoucí diplomové práce nebo disertace) Dal.odpovědnost Univerzita Palackého. Katedra biochemie (udelovatel akademické hodnosti) Klíč.slova Aldehyddehydrogenasa * aminoaldehyddehydrogenasa * polyaminy * aldehydy * enzymologie * Pisum sativum * Aldehyde dehydrogenase * aminoaldehyde dehydrogenase * polyamines * aldehydes * enzymology * Pisum sativum Forma, žánr bakalářské práce bachelor's theses MDT (043)378.22 Země vyd. Česko Jazyk dok. čeština Druh dok. PUBLIKAČNÍ ČINNOST Titul Bc. Studijní program Bakalářský Studijní program Biochemie Studijní obor Biochemie 
kniha
Kvalifikační práce Staženo Velikost datum zpřístupnění 00179485-804533517.pdf 64 1.2 MB 13.05.2013 Signatura Čár.kód Lokace Dislokace Info BP-KBC/143 (PřF-KBO) 3134515472 PřF-Holice PřF, Knihovna Holice - sklad pouze prezenčně
Práce se zabývá popisem aminoaldehyddehydrogenasy 2 z hrachu setého. Byl charakterizován divoký typ, tzv. wild type (WT-PsAMADH2) a jeho mutantní forma W288A. Tyto enzymy byly získány jako rekombinantní proteiny metodou exprese v buňkách E.coli a poté byly purifikovány afinitní chromatografií. Pomocí SDS-PAGE byla stanovena molekulová hmotnost monomeru, jenž činila 55 kDa pro oba enzymy. Dále bylo změřeno pH optimum a teplotní stabilita. Obě PsAMADH2 jsou stabilní do 35 °C a vykazují nejvyšší aktivitu při pH přibližně 9,8. Nakonec byla testována substrátová specificita s použitím tří různých aminoaldehydů a byly stanoveny kinetické parametry Km a Vlim.This thesis deals with characterization of aminoaldehyde dehydrogenase 2 from pea. Wild type (WT-PsAMADH2) and its mutant form W288A were characterized. These enzymes were obtained as recombinant proteins by expression in E.coli cells. Then they were purified by affinity chromatography. SDS-PAGE determined molecular mass, which was 55 kDa per monomer for both enzymes. pH optimum and thermal stability were measured. Both PsAMADH2 are stabile to 35 °C and they are most active at pH approximately 9.8. Substrate specificity was tested using three different aminoaldehydes and kinetic parameters, Km and Vlim, have been established in the end.
Počet záznamů: 1