Počet záznamů: 1  

Příprava rekombinantní AtIPT7 v expresním systému Saccharomyces cerevisiae za účelem prenylace enzymu

  1. Údaje o názvuPříprava rekombinantní AtIPT7 v expresním systému Saccharomyces cerevisiae za účelem prenylace enzymu [rukopis] / Jana Dobrůšková
    Další variantní názvyPříprava rekombinantní AtIPT7 v expresním systému Saccharomyces cerevisiae za účelem prenylace enzymu
    Osobní jméno Dobrůšková, Jana (autor diplomové práce nebo disertace)
    Překl.názPreparation of recombinant AtIPT7 in Saccharomyces cerevisiae expression system for prenylation of the enzyme
    Vyd.údaje2012
    Fyz.popis60 s. : grafy, schémata, tab.
    PoznámkaOponent Jana Stránská
    Ved. práce Mária Šmehilová
    Dal.odpovědnost Stránská, Jana (oponent)
    Šmehilová, Mária, 1982- (vedoucí diplomové práce nebo disertace)
    Dal.odpovědnost Univerzita Palackého. Katedra biofyziky (udelovatel akademické hodnosti)
    Klíč.slova AtIPT7 * expresní systém Saccharomyces cerevisiae * posttranslační modifikace * prenylace * příprava rekombinantního proteinu * AtIPT7 * expression system Saccharomyces cerevisiae * posttranslational modification * prenylation * preparation of recombinant protein
    Forma, žánr bakalářské práce bachelor's theses
    MDT (043)378.22
    Země vyd.Česko
    Jazyk dok.čeština
    Druh dok.PUBLIKAČNÍ ČINNOST
    TitulBc.
    Studijní programBakalářský
    Studijní programFyzika
    Studijní oborMolekulární biofyzika
    kniha

    kniha

    Kvalifikační práceStaženoVelikostdatum zpřístupnění
    00171291-304807210.pdf121.3 MB10.05.2012
    PosudekTyp posudku
    00171291-ved-681857790.docPosudek vedoucího
    00171291-opon-497061528.pdfPosudek oponenta
    Průběh obhajobydatum zadánídatum odevzdánídatum obhajobypřidělená hodnocenítyp hodnocení
    00171291-prubeh-952849439.pdf01.09.201010.05.201201.06.20121Hodnocení známkou

    Isopentenyltransferasy (IPT) jsou enzymy prvního kroku biosyntézy rostlinných hormonů cytokininů, které katalyzují prenylaci (isopentenylaci) adeninu. IPT jsou podle substrátové specifity děleny na adenylátové a tRNA. Adenylátové IPT (EC 2.5.1.27) katalyzují isopentenylaci AMP, ADP nebo ATP. V genomu Arabidopsis thaliana bylo identifikováno 7 adenylátových IPT (AtIPT1, AtIPT3 až 8), přičemž u těchto IPT slouží jako donor isoprenoidního řetězce dimethylallyl difosfát (DMAPP) a (E)-4-hydroxy-3-methyl-but-2-enyl difosfát (HMBDP). U AtIPT3 bylo zjištěno, že DMAPP slouží nejenom jako prekurzor pro biosyntézu, ale že farnesyluje samotný enzym na cysteinu 333 což ovlivňuje lokalizaci enzymu na buněčné úrovni. Obdobný aminokyselinový motiv pro prenylaci byl nalezen i u AtIPT7 na pozici 312. Teoretická část této bakalářské práce se soustředí na rešerši dosavadních poznatků v dané problematice. Cílem experimentální části je příprava rekombinantní AtIPT7 v kvasinkovém expresním systému Saccharomyces cerevisiae za účelem prenylace enzymu.Isopentenyltransferases (IPTs) are enzymes involved in the first step of biosynthesis of plant hormones cytokinins. They catalyse prenylation (isopentenylation) of adenine molecule forming the cytokinin. IPTs are divided depending on substrate specifity to adenylate and tRNA isopentenyl-transferase types. Adenylate IPTs (EC 2.5.1.27) catalyse isopentenylation of AMP, ADP or ATP. There are 7 adenylate IPTs (AtIPT1, AtIPT3-8) in the Arabidopsis thaliana genome. These isoforms utilize dimethyallyl diphosphate (DMAPP) and (E)-4-hydroxy-3-methyl-but-2-enyl diphosphate (HMBDP) as donors of the isoprenoid side chain. For AtIPT3 was found that DMAPP is not only the precursor for biosynthesis, but moreover that that it farnesylates this enzyme at cysteine 333 what influences a subcellular localisation of the enzyme. A similar prenylation motif was found in AtIPT7 sequence. The experimental part of this work documents preparation of the recombinant AtIPT7 and its mutant variant in Saccharomyces cerevisiae expression system with aim to elucidate the prenylation effect on the enzymes.

Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.